Código SKU: PDMR100056_100μg-ES

Proteína Elane de rata recombinante (etiqueta Fc), 100 μg

La elastasa de neutrófilos, también conocida como Elastasa-2, Serina proteasa de médula ósea, Medulasina, ELANE y ELA2, es una serina proteasa de la misma familia que la quimotripsina y posee una amplia especificidad de sustrato. Secretada por los neutrófilos durante la inflamación, destruye bacterias y tejido del huésped. Al igual que otras serina proteasas, ELANE/ELA2 contiene un sistema de relevo de carga compuesto por la tríada catalítica de residuos de histidina, aspartato y serina, que se encuentran dispersos a lo largo de la secuencia primaria del polipéptido, pero que se unen en la conformación tridimensional de la proteína plegada. ELANE/ELA2 es una importante enzima proteasa que, al expresarse de forma aberrante, puede causar enfisema o cambios enfisematosos. Esto implica la degradación de la estructura pulmonar y el aumento de los espacios aéreos. Las elastasas forman una subfamilia de serina proteasas que hidrolizan muchas proteínas, además de la elastina. ELANE/ELA2 hidroliza proteínas con lisosomas de neutrófilos especializados en anina, llamados gránulos azurófilos, así como proteínas de la matriz extracelular tras la liberación de la proteína de los neutrófilos activados. ELANE/ELA2 puede desempeñar un papel en enfermedades degenerativas e inflamatorias mediante su proteólisis del colágeno IV y la elastina de la matriz extracelular. ELANE/ELA2 degrada la proteína A de la membrana externa (OmpA) de E. coli, así como los factores de virulencia de bacterias como Shigella, Salmonella y Yersinia. Los defectos en ELANE son una causa de hematopoyesis cíclica (HC), también conocida como neutropenia cíclica. La HC es una enfermedad autosómica dominante en la que la producción de células sanguíneas de la médula ósea oscila con una periodicidad de 21 días. Los defectos en ELANE también son la causa de la neutropenia congénita grave autosómica dominante tipo 1 (SCN1), que es un trastorno heterogéneo de la hematopoyesis.

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