Proteína recombinante IgG2b-Fc de ratón, 10 μg

Como inmunoglobulina monomérica que participa predominantemente en la respuesta de anticuerpos secundarios y es el único isotipo que puede atravesar la placenta humana, la inmunoglobulina G (IgG) es sintetizada y secretada por las células B plasmáticas y constituye el 75 % de las inmunoglobulinas séricas en humanos. Los anticuerpos IgG protegen al organismo contra los patógenos mediante aglutinación e inmovilización, activación del complemento, neutralización de toxinas y citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos (ADCC). El tetrámero de IgG contiene dos cadenas pesadas (50 kDa) y dos cadenas ligeras (25 kDa) unidas por enlaces disulfuro; es decir, las dos mitades idénticas forman una Y. La IgG se digiere mediante proteólisis de pepsina en el fragmento Fab (fragmento de unión al antígeno) y el fragmento Fc (fragmento "cristalizable"). La IgG1 es la más abundante en suero entre las cuatro subclases de IgG (IgG1, 2, 3 y 4) y se une a los receptores Fc (FcγR) en las células fagocíticas con alta afinidad. Se ha demostrado que el fragmento Fc media la fagocitosis, desencadena la inflamación y dirige la Ig a tejidos específicos. La proteína G o la proteína A en la superficie de ciertas cepas de estafilococos y estreptococos se une específicamente a la región Fc de las IgG y tiene numerosas aplicaciones en biotecnología como reactivo para la purificación por afinidad. Se sugiere que la región Fc de la IgG recombinante representa un posible fármaco antiinflamatorio para el tratamiento de enfermedades autoinmunes humanas.