Proteína quinasa CSK/C-Src recombinante de ratón, 50 μg

La tirosina quinasa c-Src se ha implicado como moduladora de la proliferación, propagación y migración celular. Estas funciones también están reguladas por Met. La estructura de un fragmento grande de la quinasa c-Src comprende los dominios regulador y quinasa, y la cola carboxiterminal. La quinasa c-Src interactúa entre los dominios y se estabiliza mediante la unión de la cola fosforilada al dominio SH2. Esta molécula está bloqueada en una conformación que simultáneamente altera el sitio activo de la quinasa y secuestra las superficies de unión de los dominios SH2 y SH3. La estructura muestra cómo las señales celulares apropiadas, o las mutaciones transformadoras en v-Src, podrían romper estas interacciones para producir una quinasa abierta y activa. La actividad de la proteína tirosina quinasa de la quinasa c-Src se inhibe mediante la fosforilación de tyr527, dentro de la cola c-terminal de c-Src. Datos genéticos y bioquímicos sugieren que esta regulación negativa requiere un dominio de homología Src 2 (SH2) intacto. Dado que los dominios SH2 reconocen la fosfotirosina, es posible que estos dos dominios no catalíticos se asocien y, por lo tanto, repriman la actividad de la cinasa c-Src. Diversos experimentos sugieren que la cinasa c-Src interviene en el comportamiento biológico de las células de carcinoma colónico inducidas por factores migratorios como el EGF, posiblemente actuando en conjunción con la FAK para regular el recambio de la adhesión focal y la motilidad de las células tumorales. Además, aunque la cinasa c-Src se ha implicado en la progresión tumoral colónica, en el modelo in vitro de adenoma a carcinoma, la cinasa c-Src no es la fuerza impulsora de esta progresión, sino que coopera con otras moléculas en el desarrollo del carcinoma.