Proteína humana recombinante Vaspin/SerpinA12 (His Tag), 100 μg

Las serpinas constituyen la familia más extensa y diversa de inhibidores de proteasas. La mayoría de ellas controlan cascadas proteolíticas; algunas no inhiben enzimas, sino que desempeñan diversas funciones, como el almacenamiento (ovoalbúmina, presente en la clara de huevo), proteínas transportadoras de hormonas (globulina transportadora de tiroxina, globulina transportadora de cortisol) y genes supresores de tumores (maspina). La mayoría de las serpinas inhibidoras actúan sobre serina proteasas similares a la quimotripsina. Estas enzimas se caracterizan por la presencia de un residuo de serina nucleófilo en su sitio catalítico. Algunas serpinas inhiben otras clases de proteasas. Se ha demostrado que varias de estas serpinas actúan sobre cisteína proteasas. Estas enzimas se diferencian de las serina proteasas en que se caracterizan por la presencia de un residuo de cisteína nucleófilo, en lugar de un residuo de serina, en su sitio catalítico. SerpinA12, también conocida como OL-64, inhibidor de la serina proteasa derivado del tejido adiposo visceral, Vaspin, serpina específica del tejido adiposo visceral y SERPINA12, es una proteína secretada que pertenece a la familia de las serpinas. SerpinA12/Vaspin se expresa en el tejido adiposo visceral. Es posible que module la acción de la insulina solo en presencia de sus proteasas diana, aún no definidas, en el tejido adiposo blanco. SerpinA12/Vaspin podría ser la molécula compensadora en la patogénesis del síndrome metabólico, y la proteína recombinante SerpinA12/Vaspin o los agentes que imitan la vaspina, como análogos de la vaspina, anticuerpos o agentes de moléculas pequeñas, podrían ser la clave para el descubrimiento y desarrollo de fármacos.