Proteína uroquinasa/uPA humana recombinante (etiqueta His), 20 μg

El activador del plasminógeno, uroquinasa, también conocido como PLAU y uPA, es una serina proteasa que convierte el plasminógeno en plasmina, una proteasa de amplio espectro activa sobre los componentes de la matriz extracelular (MEC). Participa en la activación del complemento, la migración celular, la cicatrización de heridas y la generación de proteólisis extracelular localizada durante la remodelación tisular, la conversión de prohormonas, la carcinogénesis y la neoplasia. La uPA y su receptor (uPAR) se han implicado en un amplio espectro de procesos fisiopatológicos, como la fibrinólisis, la proteólisis, la inflamación, la aterogénesis y la desestabilización de la placa, todos ellos implicados en la patogénesis del infarto de miocardio (IM). El papel de la uPA no se limita a su acción enzimática. De hecho, la simple unión del uPA a la superficie celular también produce dos eventos que amplían el espectro de sus funciones biológicas: (1) un cambio conformacional del receptor, que, a su vez, afecta su interacción con otras proteínas, (2) una transducción de señales que modula la expresión de genes relacionados con la apoptosis. Además de sus aplicaciones como agente trombolítico y como marcador pronóstico de tumores, el uPA puede sentar las bases para otras terapias, ya que la estructura de su dominio de unión al receptor se ha convertido en un modelo para el diseño de moléculas anticancerígenas. Debido a su implicación causal en la invasión y metástasis del cáncer, el bloqueo de las interacciones del uPA y su actividad con inhibidores específicos resulta de interés para nuevas estrategias en la terapia oncológica.