Proteína ubc/poliubiquitina-C humana recombinante (etiqueta His), 20 μg

Existe unido covalentemente a otra proteína o libre (sin ancla). Cuando se une covalentemente, se conjuga con las proteínas diana mediante un enlace isopeptídico, ya sea como monómero (monoubiquitina), como polímero unido mediante diferentes residuos de lisina de la ubiquitina (cadenas de poliubiquitina) o como polímero lineal unido mediante el iniciador Met de la ubiquitina (cadenas lineales de poliubiquitina). Las cadenas de poliubiquitina, cuando se unen a una proteína diana, tienen diferentes funciones dependiendo del residuo de lisina de la ubiquitina que está enlazada: la lisina 6 puede estar involucrada en la reparación del ADN, la lisina 11 está involucrada en la ERAD (degradación asociada al retículo endoplasmático) y en la regulación del ciclo celular, la lisina 29 está involucrada en la respuesta al estrés proteotóxico y el ciclo celular, la lisina 33 está involucrada en la modificación de la quinasa, la lisina 48 está involucrada en la degradación de proteínas a través del proteasoma, la lisina 63 está involucrada en la endocitosis, respuestas al daño del ADN así como en procesos de señalización que conducen a la activación del factor de transcripción NF-kappa-B. Las cadenas poliméricas lineales formadas a través de la unión por el iniciador Met conducen a la señalización celular. La ubiquitina generalmente se conjuga a residuos de lisina de proteínas diana, sin embargo, en casos raros, se ha observado la conjugación a residuos de cistina o ser. Cuando la poliubiquitina está libre (poliubiquitina no anclada), también tiene funciones distintas, como en la activación de las proteínas quinasas y en la señalización.