Proteína TERF1/TRF1 humana recombinante (etiqueta His), 50 μg

Factor de unión a la repetición telomérica 1 (TRF1), también conocido como TERF1, el complejo shelterina, que modula las estructuras teloméricas. La estructura de la proteína TRF1 contiene un motivo Myb C-terminal, un dominio de dimerización cerca de su extremo N-terminal y un extremo N-terminal ácido. Pin2/TRF1 se identificó originalmente como una proteína unida al ADN telomérico (TRF1) y como una proteína involucrada en la regulación mitótica (Pin2). Pin2/TRF1 regula negativamente la longitud del telómero y, lo que es más importante, su función está estrechamente regulada durante el ciclo celular, actuando como un importante regulador de la mitosis. TRF1 puede ser unido y modulado por dos proteínas nucleolares de unión a GTP, la nucleostemina (NS) y la proteína de unión a nucleótidos de guanina similar a 3 (GNL3L), que exhiben efectos aparentemente opuestos en la degradación proteica de TRF1. TRF1/TERF1 puede estar asociado con el cáncer. TRF1 puede desempeñar un papel importante en la diferenciación celular en el cáncer de pulmón de células no pequeñas (CPNM). El nivel de expresión de la proteína TRF1 se reduce significativamente en el cáncer de riñón y se correlaciona negativamente con el grado de malignidad del cáncer. La expresión de TRF1 en células de gliomas malignos puede influir en la progresión maligna de los tumores cerebrales astrogliales.