Proteína humana recombinante S100A12/CAGC, 50 μg

Existen al menos 21 proteínas S100 diferentes, y esta proteína es 100 % soluble en sulfato de amonio a pH neutro. Las proteínas S100 intervienen en la regulación de la fosforilación proteica, los factores de transcripción, la dinámica de los constituyentes del citoesqueleto, las actividades enzimáticas, el crecimiento y la diferenciación celular, y la respuesta inflamatoria. S100A12 se caracteriza por dos motivos de unión al calcio EF-hand: una proteína de unión al zinc y otra al cobre. S100A12 es un homodímero con enlaces disulfuro y la interfaz entre ambas subunidades está compuesta principalmente por residuos hidrofóbicos. Su actividad proinflamatoria implica el reclutamiento de leucocitos, la promoción de la producción de citocinas y quimiocinas, y la regulación de la adhesión y migración leucocítica. EN-RAGE actúa como una alarmina o una molécula de patrón molecular asociado al peligro (DAMP) y estimula las células inmunitarias innatas mediante la unión al receptor para productos finales de glucosilación avanzada (AGER). La unión a AGER activa las vías de señalización de la MAP-quinasa y el NF-κB, lo que induce la producción de citocinas proinflamatorias y la sobreexpresión de las moléculas de adhesión celular ICAM1 y VCAM1. También actúa como quimioatrayente de monocitos y mastocitos. Además, puede estimular la degranulación y activación de los mastocitos, lo que genera quimiocinas, histamina y citocinas, induciendo un mayor reclutamiento de leucocitos a los focos de inflamación. Puede inhibir la actividad de las metaloproteinasas de matriz MMP2, MMP3 y MMP9 mediante la quelación del Zn2+ de sus sitios activos.