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Proteína NRP1 humana recombinante (etiqueta His), 100 μg

La neuropilina es una proteína transmembrana tipo I y su masa molecular es de 120 kDa. Se han identificado dos homólogos, la neuropilina-1 y la neuropilina-2. La estructura primaria de la neuropilina-1 y la neuropilina-2 está bien conservada y se divide en cuatro dominios: el dominio CUB (a1/a2), el dominio FV/FVIII (b1/b2), el dominio MAM (c) y el dominio (d) que contiene una región transmembrana y una región citoplasmática corta. La neuropilina-1 (NRP1) actúa como receptor de dos ligandos extracelulares diferentes: las semaforinas de clase 3 y las isoformas específicas del factor de crecimiento endotelial vascular. Las funciones de NRP1 y NRP2 se han estudiado ampliamente en neuronas, donde actúan como guía axonal, y en células endoteliales, donde promueven la angiogénesis y la migración celular. Es probable que la neuropilina-1 medie los contactos entre las células dendríticas y los linfocitos T mediante interacciones homotípicas y es esencial para el inicio de la respuesta inmunitaria primaria. NRP1 es un correceptor del receptor 2 del factor de crecimiento endotelial vascular (VEGF) (VEGFR2) que potencia la unión de VEGF165 a VEGFR2 y la quimiotaxis mediada por VEGF165. La expresión de NRP1 está regulada en las células endoteliales (CE) por el factor de necrosis tumoral alfa, los factores de transcripción dHAND y Ets-1, y la lesión vascular. La sobreexpresión de NRP1 se correlaciona positivamente con la progresión de diversos tumores. La sobreexpresión de NRPI en células tumorales de rata produce tumores agrandados y una angiogénesis tumoral sustancialmente mejorada. Por otro lado, NRP1 soluble (sNRP1) es un antagonista de la angiogénesis tumoral.

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