Proteína humana recombinante HSP90AA1/HSP90, 100 μg

La proteína de choque térmico 90 (proteína de choque térmico de 90 kDa, HSP90) es una chaperona molecular que participa en el tráfico de proteínas en la célula. Es una proteína notablemente versátil que participa en la respuesta al estrés y en los mecanismos de control homeostático normal. La HSP90 interactúa con proteínas cliente, como las quinasas, los factores de transcripción y otras, y facilita su estabilización y activación o bien las dirige hacia la degradación proteasomal. De esta manera, la HSP90 muestra una capacidad multifacética para influir en la transducción de señales, la remodelación de la cromatina y la regulación epigenética, el desarrollo y la evolución morfológica. La HSP90 funciona como un dímero en un ciclo conformacional impulsado por la unión de ATP y la hidrólisis en el extremo N-terminal. La alteración de la HSP90 provoca la degradación de la proteína cliente y, a menudo, la muerte celular. En condiciones de estrés, la HSP90 estabiliza sus proteínas cliente y proporciona protección a la célula contra factores de estrés celular, como los que se producen en las células cancerosas. En particular, varias oncoproteínas actúan como proteínas cliente de la HSP90, y las células tumorales requieren una mayor actividad de la HSP90 que las células normales para mantener su malignidad. Por esta razón, la HSP90 se ha convertido en una diana prometedora para el desarrollo de fármacos contra el cáncer.