Proteína recombinante humana galectina-8/LGALS8, 100 μg

La familia de proteínas Galectinas, con especificidad para las glucoproteínas que contienen acetil-lactosamina, consiste en lectinas de unión a beta-galactósidos que contienen dominios de reconocimiento de carbohidratos homólogos (CRD). También poseen actividad de hemaglutinación, atribuible a sus propiedades bivalentes de unión a carbohidratos. Las galectinas son activas tanto intracelular como extracelularmente. Aunque se localizan principalmente en el citoplasma y carecen de un péptido señal clásico, las galectinas también pueden secretarse por una o más vías secretoras no clásicas no identificadas. Tienen diversos efectos en muchas funciones celulares, incluyendo la adhesión, la migración, la polaridad, la quimiotaxis, la proliferación, la apoptosis y la diferenciación. Por lo tanto, las galectinas pueden desempeñar un papel clave en muchos estados patológicos, incluyendo enfermedades autoinmunes, reacciones alérgicas, inflamación, metástasis de células tumorales, aterosclerosis y complicaciones diabéticas. Las galectinas se han clasificado en las galectinas prototipo (1, 2, 5, 7, 10, 11, 13, 14), que contienen un CRD y existen como monómero o como homodímero no covalente; las galectinas quimeras (Galectina 3), que contienen un CRD unido a un dominio no lectínico; y las galectinas con repetición en tándem (4, 6, 8, 9, 12), que constan de dos CRD unidos por un péptido enlazador. Las galectinas carecen de un péptido señal clásico y pueden localizarse en los compartimentos citosólicos, donde desempeñan funciones intracelulares. Sin embargo, a través de una o más vías secretoras no clásicas aún no identificadas, las galectinas también pueden secretarse para funcionar extracelularmente.