Proteína recombinante del factor de coagulación humano XI/F11 (His Tag), 50 μg

El factor XI (antecedente plasmático de tromboplastina) es una glicoproteína plasmática y un zimógeno que actúa como serina proteasa y participa en la coagulación sanguínea como catalizador en la conversión del factor IX en factor IXa en presencia de iones calcio. Es una proteasa dimérica inusual, con características estructurales que la distinguen de las proteasas de coagulación dependientes de la vitamina K. El factor XI se sintetiza en el hígado como una sola cadena polipeptídica con un peso molecular estimado entre 125 y 160 kDa y luego se procesa en un homodímero unido por enlaces disulfuro. El FXI es un homodímero, con cada subunidad que contiene cuatro dominios de manzana y un dominio de proteasa. Los dominios de manzana forman una estructura de disco con sitios de unión para plaquetas, quininógeno de alto peso molecular y el sustrato factor IX (FIX). El FXI se convierte en la proteasa activa FXIa mediante la escisión del enlace Arg369-Ile370 en cada subunidad. Tras la reacción de activación, el factor XIa se compone de dos cadenas pesadas y dos ligeras unidas por tres enlaces disulfuro. Las cadenas pesadas derivan de los extremos amino del zimógeno y son responsables de la unión del factor XI al quininógeno de alto peso molecular y de la activación del factor IX, mientras que la cadena ligera contiene la porción catalítica de la enzima y es homóloga a la familia de las tripsinas, perteneciente a las serina proteasas. La deficiencia de FXI es un trastorno que se caracteriza por una tendencia leve o nula al sangrado. La deficiencia grave de FXI es un trastorno hemorrágico relacionado con lesiones, común en judíos asquenazíes y poco común en todo el mundo.