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Proteína CD97 humana recombinante (etiqueta Fc), 100 μg

El sistema de grupos de diferenciación (CD) se utiliza comúnmente como marcador celular en inmunofinoscopia. Diferentes tipos de células en el sistema inmunitario pueden identificarse a través de las moléculas de CD de superficie que se asocian con la función inmunitaria de la célula. Se han identificado más de 320 grupos y subgrupos únicos de CD. Algunas de las moléculas de CD sirven como receptores o ligandos importantes para la célula al iniciar una cascada de señales que luego altera el comportamiento de la célula. Algunas proteínas CD no participan en el proceso de señalización celular, pero tienen otras funciones como la adhesión celular. El CD97 es un receptor expresado predominantemente en leucocitos y pertenece a un nuevo grupo de moléculas transmembrana de siete tramos, que también se denomina familia EGF-TM7. Los miembros de la familia se caracterizan por una región extracelular extendida con varios dominios N-terminales similares al factor de crecimiento epidérmico, dos de los cuales contienen un sitio de unión al calcio. El CD97 mutado presenta dos subunidades asociadas de forma no covalente y está compuesto por una proteína extracelular grande (CD97 alfa) y una proteína transmembrana de siete segmentos (CD97 beta). El CD97 se considera una característica definitoria de los receptores acoplados a proteína G. Los efectos de la adhesión de linfocitos y eritrocitos a las células COS transfectadas con CD97 sugieren que el CD97 tiene la capacidad de unirse a ligandos celulares. El CD97 alfa presenta tres isoformas de empalme alternativo relacionadas con las repeticiones tipo EGF que se unen al calcio en la proteína microfibrilar fibrilina. Los leucocitos con una fuerte positividad para el CD97 se concentran en los sitios de inflamación, en comparación con la expresión de CD97 en tejidos linfoides normales.

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