Proteína CD4/LEU3 humana recombinante (etiqueta Fc), 10 μg

La glucoproteína de superficie de las células T CD4 es una proteína de membrana de tipo I de un solo paso. La CD4 contiene tres dominios de tipo C2 similares a Ig (similares a inmunoglobulinas) y un dominio de tipo V similar a Ig (similar a inmunoglobulinas). La CD4 es una glucoproteína expresada en la superficie de las células T cooperadoras, las células T reguladoras, los monocitos, los macrófagos y las células dendríticas. El determinante de superficie CD4, previamente asociado como un marcador fenotípico para los subconjuntos cooperadores/inductores de los linfocitos T, ahora se ha identificado críticamente como la proteína de unión/entrada para los virus de la inmunodeficiencia humana (VIH). La molécula CD4 humana es fácilmente detectable en monocitos, linfocitos T y tejidos cerebrales. Todas las fuentes de tejido humano de CD4 se unen a la gp120 radiomarcada en el mismo grado relativo; sin embargo, la proteína homóloga murina, L3T4, no se une a la proteína de la envoltura del VIH. El CD4 es un correceptor que ayuda al receptor de células T (TCR) a activar su linfocito T tras la interacción con una célula presentadora de antígenos. Utilizando la porción que reside dentro del linfocito T, el CD4 amplifica la señal generada por el TCR. El CD4 interactúa directamente con las moléculas del MHC de clase II en la superficie de la célula presentadora de antígenos a través de su dominio extracelular. Actualmente, la molécula CD4 es objeto de intenso interés e investigación, tanto por su papel en la función normal de las células T como por su papel en la infección por VIH. El CD4 es un receptor primario utilizado por el VIH-1 para entrar en las células T del huésped. La infección por VIH provoca una reducción progresiva del número de células T que poseen receptores CD4. La proteína viral U (VpU) del VIH-1 desempeña un papel importante en la regulación negativa del principal receptor CD4 del VIH-1 en la superficie de las células infectadas. La unión física de VpU al CD4 recién sintetizado en el retículo endoplasmático es un paso inicial en una vía que conduce a la degradación proteasomal del CD4. Los aminoácidos en ambas hélices presentes en la región citoplasmática de VpU en micelas de detergentes que imitan la membrana experimentan perturbaciones por desplazamiento químico al unirse a CD4, mientras que los aminoácidos entre las dos hélices y en el extremo C-terminal de VpU no presentan cambios o solo presentan cambios leves, respectivamente. Se adhirieron marcadores de espín paramagnético en tres posiciones de la secuencia de un péptido CD4 que comprende los dominios transmembrana y citosólico del receptor. VpU se une a una región proximal a la membrana en el dominio citoplasmático de CD4.