Anticuerpo monoclonal recombinante Hsp90 alfa/beta, 100 μL

Chaperona molecular que promueve la maduración, el mantenimiento estructural y la regulación adecuada de proteínas diana específicas involucradas, por ejemplo, en el control del ciclo celular y la transducción de señales. Experimenta un ciclo funcional vinculado a su actividad ATPasa. Este ciclo probablemente induce cambios conformacionales en las proteínas cliente, causando así su activación. Interactúa dinámicamente con diversas cochaperonas que modulan su reconocimiento de sustrato, el ciclo de la ATPasa y la función de la chaperona (PubMed:16478993, PubMed:19696785). Interactúa con diversas clases de proteínas cliente mediante su interacción con diversas proteínas o complejos cochaperonas, que actúan como adaptadores, capaces de interactuar simultáneamente con la proteína cliente específica y la propia chaperona central. El reclutamiento de ATP y cochaperona, seguido del reclutamiento de la proteína cliente, forma una chaperona funcional. Tras completarse el proceso de chaperona, la proteína cliente correctamente plegada y la cochaperona abandonan la HSP90 en una conformación parcialmente abierta unida a ADP y, finalmente, el ADP se libera de la HSP90, que adquiere una conformación abierta para el siguiente ciclo (PubMed:27295069, PubMed:26991466). Además de su actividad como chaperona, también participa en la regulación de la maquinaria de transcripción. La HSP90 y sus cochaperonas modulan la transcripción al menos a tres niveles diferentes. En primer lugar, alteran los niveles estables de ciertos factores de transcripción en respuesta a diversas señales fisiológicas. En segundo lugar, modulan la actividad de ciertos modificadores epigenéticos, como las histonas desacetilasas o las ADN metiltransferasas, y, por lo tanto, responden al cambio ambiental. En tercer lugar, participan en la expulsión de histonas de la región promotora de ciertos genes y, por lo tanto, activan la expresión génica (PubMed:25973397). Antagoniza la inhibición de la señalización de TGF-beta mediada por STUB1 mediante la inhibición de la ubiquitinación y degradación de SMAD3 mediada por STUB1 (PubMed:24613385). Promueve la diferenciación celular al chaperonar BIRC2, protegiendo así de la autoubiquitinación y degradación por la maquinaria proteasomal (PubMed:18239673). Es la chaperona principal que participa en la fosforilación/activación de STAT1 al chaperonar tanto JAK2 como PRKCE bajo choque térmico y, a su vez, activa su propia transcripción (PubMed:20353823).