Anticuerpo policlonal NOV/CCN3 (captura/detector), 25 μg

NOV, también llamada CCN3, es una de las seis proteínas secretadas por CCN (CYR61/CTGF/NOV) que comparten una organización multimodular común. NOV/CCN3 contiene un dominio IGFBP N-terminal que parece no ser funcional, así como un dominio vWF tipo C y un dominio trombospondina tipo I, que median la oligomerización y las interacciones con la matriz, respectivamente. El dominio de nudo de cisteína C-terminal interactúa con varios socios, incluyendo la proteína de matriz fibulina 1C, Notch-1 y CCN2, a los que puede heterodimerizar. NOV/CCN3 también interactúa con la proteína de unión gap Connexin43 y media en la supresión de la proliferación. Además, se une a la proteína de unión al calcio S100A4 y promueve la activación de los canales de calcio. El NOV/CCN3 humano de 354 aminoácidos (aa) y 44 kDa comparte un 80% de identidad de aa con el NOV/CCN3 de ratón, rata y canino, y un 78% de identidad de aa con el NOV/CCN3 bovino. NOV/CCN3 también muestra un 38-50% de identidad de aa con otros miembros de la familia, incluidas las proteínas WISP, excepto WISP-2/CCN5 que carece del nudo de cisteína. NOV/CCN3 se expresa ampliamente durante el desarrollo, especialmente en músculo, endotelio, sistema nervioso, corteza suprarrenal y condrocitos. En células transformadas, una forma truncada N-terminalmente de 32 kDa carece de la secuencia señal y se localiza en el núcleo. El truncamiento permite que una secuencia de localización nuclear C-terminal sea activa. El NOV/CCN3 nuclear actúa como un represor transcripcional pero promueve la proliferación, presumiblemente al interferir con el control del crecimiento. NOV/CCN3 de longitud completa es una proteína matricelular secretada que inhibe el crecimiento celular. La interacción de NOV/CCN3 con las integrinas alfa v beta 3 y alfa 5 beta 1 media la adhesión celular endotelial, induce la quimiotaxis y promueve la angiogénesis. La sobreexpresión de NOV/CCN3 regula negativamente genes miogénicos como MyoD.