Anticuerpo policlonal IL-17C (captura/detector), 25 μg

Las proteínas de la familia de la interleucina 17 (IL-17), compuestas por seis miembros (IL-17, IL-17B a IL-17F), son proteínas secretadas, estructuralmente relacionadas, que comparten un pliegue de nudo de cisteína conservado cerca del extremo C-terminal, pero presentan una divergencia de secuencia considerable en el extremo N-terminal. Con excepción de IL-17B, que existe como un dímero no covalente, todos los miembros de la familia IL-17 son dímeros con enlaces disulfuro. Las proteínas de la familia IL-17 son citocinas proinflamatorias que inducen la producción local de citocinas y participan en la regulación de las funciones inmunitarias. Se han identificado dos receptores (IL-17 R e IL-17B R), activados por miembros de la familia IL-17. Además, también se han descrito al menos tres receptores transmembrana huérfanos tipo I adicionales con homología con IL-17 R, incluyendo IL-17 RL (IL-17 RC), IL-17 RD e IL‑17 RE. El ADNc de IL-17C de ratón codifica una proteína de 194 aminoácidos (aa) con un supuesto péptido señal de 14 aa. Aunque no hay posibles sitios de glicosilación ligados a N, se ha descrito que está glicosilado. IL-17C comparte entre un 15% y un 30% de identidad de secuencia de aa con otros miembros de la familia IL-17. El IL-17C de ratón y humano comparte una identidad de secuencia de aa del 83%. IL-17C tiene un patrón de expresión muy restringido y se detectó como una etiqueta de secuencia expresada (EST) rara en bibliotecas de próstata adulta y riñón fetal. Se ha demostrado que la IL-17C estimula la liberación de TNF-alfa e IL-1 beta en la línea celular monocítica THP-1, una propiedad que comparte con la IL-17B. La IL-17C humana es activa en células de ratón.