Anticuerpo policlonal GAL7, 25 μL

Las galectinas constituyen una gran familia de proteínas de unión a carbohidratos con especificidad para las glucoproteínas que contienen N-acetil-lactosamina. Se han identificado al menos 14 galectinas de mamíferos, que comparten similitudes estructurales en sus dominios de reconocimiento de carbohidratos (CRD). Las galectinas se han clasificado en las galectinas prototipo (-1, -2, -5, -7, -10, -11, -13, -14), que contienen un CRD y existen como un monómero o un homodímero no covalente; las galectinas quimeras (Galectina-3) que contienen un CRD unido a un dominio no lectínico; y las galectinas de repetición en tándem (-4, -6, -8, -9, -12) que constan de dos CRD unidos por un péptido enlazador. Las galectinas carecen de un péptido señal clásico y pueden localizarse en los compartimentos citosólicos donde tienen funciones intracelulares. Sin embargo, a través de una o más vías secretoras no clásicas aún no identificadas, las galectinas también pueden secretarse para funcionar extracelularmente. Los miembros individuales de la familia de las galectinas presentan diferentes perfiles de distribución tisular y presentan sutiles diferencias en sus especificidades de unión a carbohidratos. Cada miembro de la familia puede unirse preferentemente a un subconjunto único de glucoproteínas de la superficie celular. La galectina-7 de ratón es un prototipo de galectina monomérica. Se expresa en epitelios estratificados y su expresión se ve significativamente disminuida en carcinomas de células escamosas. Es una proteína proapoptótica altamente inducida por la proteína supresora de tumores p53. Actúa intracelularmente antes de la activación de JNK para potenciar la liberación de citocromo c durante la apoptosis. La galectina-7 también puede participar en interacciones célula-célula y célula-matriz, y se ha observado que la galectina exógena acelera la reepitelización de las heridas.