Anticuerpo policlonal Ceacam1 (captura/detector), 100 μg

La molécula de adhesión celular 1 relacionada con el antígeno carcinoembrionario (CEA) (CEACAM-1; también llamada BGP y designada CD66a) es un miembro de 160 kDa de la rama CEACAM de la familia de genes CEA de la superfamilia de las inmunoglobulinas. Es uno de los siete genes humanos de la subfamilia CEACAM que se dividen esencialmente por igual entre proteínas transmembrana de tipo I (CEACAM-1, 3 y 4) y moléculas ligadas a GPI (CEACAM-5-8). No existe CEACAM-2 en humanos. El gen para CEACAM-1 humano codifica para una proteína transmembrana de tipo I de 526 aminoácidos (aa) que contiene una secuencia señal de 34 aa, un dominio extracelular (ECD) de 394 aa, un segmento transmembrana de 24 aa y una región citoplasmática de 74 aa. El ECD contiene un dominio similar a Ig de tipo V N-terminal, seguido de tres dominios similares a Ig de tipo C2. Muestra una glicosilación considerable, incluyendo residuos de manosa alta y (sialil) LewisX. La región citoplasmática muestra un motivo ITIM y un sitio de unión a calmodulina. Además de la forma de longitud completa, se han descrito diez formas de empalme alternativo. Hay tres isoformas solubles y siete transmembrana, con variaciones tanto en el ECD como en la región citoplasmática. Las diez formas de empalme alternativo contienen el dominio similar a Ig de tipo V (aa 35-142). Las tres formas solubles también contienen los dos primeros dominios similares a Ig de tipo C2 (aa 145-317), con diferencias en el tercer dominio similar a Ig de tipo C2. Las siete isoformas transmembrana son altamente divergentes. Cinco de las siete contienen el tipo V más los dos primeros dominios de tipo C2 y luego divergen considerablemente tanto en el ECD como en la región citoplasmática. Las dos restantes contienen únicamente el dominio similar a Ig de tipo V, la región transmembrana y una cola citoplasmática completa o truncada. Las funciones reales de las isoformas no están claras. El CEACAM-1 de ratón y rata de longitud completa presenta una identidad de aa de aproximadamente el 57 % con el CEACAM-1 humano; en el dominio similar a Ig de tipo V, presentan una identidad de aa del 58 % y el 56 %, respectivamente. La molécula completa se encuentra en los neutrófilos, el epitelio de los conductos biliares, las células NK activadas, el epitelio columnar colónico y el endotelio. Se sabe que actúa como una molécula de adhesión intercelular, formando enlaces homotípicos y heterotípicos con CEA y CEACAM-6/NCA. En los neutrófilos, el CEACAM-1 también se une al CD-SIGN de ​​las células dendríticas a través de su fracción LeX, lo que induce la maduración de las células dendríticas y una posterior respuesta de tipo Th1.