Anticuerpo monoclonal anti-glicoproteína de pico de coronavirus humano, 100 μL

La glicoproteína de la espiga (S) de los coronavirus contiene protuberancias que solo se unirán a ciertos receptores en la célula huésped. Los receptores conocidos que se unen a S1 son ACE2, enzima convertidora de angiotensina 2; DPP4, dipeptidil peptidasa-4; APN, aminopeptidasa N; CEACAM, molécula de adhesión celular relacionada con el antígeno carcinoembrionario 1; Sia, ácido siálico; O-ac Sia, ácido siálico O-acetilado. La espiga es esencial tanto para la especificidad del huésped como para la infectividad viral. El término "peplómero" se usa típicamente para referirse a una agrupación de proteínas heterólogas en la superficie del virus que funcionan juntas. Se sabe que la glicoproteína de la espiga (S) de los coronavirus es esencial en la unión del virus a la célula huésped en el advenimiento del proceso de infección. Se ha informado que el SARS-CoV-2 (coronavirus COVID-19, 2019-nCoV) puede infectar las células epiteliales respiratorias humanas a través de la interacción con el receptor ACE2 humano. La proteína Spike es una proteína transmembrana grande de tipo I que contiene dos subunidades, S1 y S2. S1 contiene principalmente un dominio de unión al receptor (RBD), que es responsable de reconocer el receptor de la superficie celular. S2 contiene elementos básicos necesarios para la fusión de la membrana. La proteína S juega un papel clave en la inducción de respuestas de anticuerpos neutralizantes y de células T, así como en la inmunidad protectora. Las principales funciones de la proteína Spike se resumen en: Mediar la unión al receptor y la fusión de la membrana; Define el rango de huéspedes y la especificidad del virus; Componente principal para unirse con el anticuerpo neutralizante; Objetivo clave para el diseño de vacunas; Puede transmitirse entre diferentes huéspedes a través de la recombinación genética o la mutación del dominio de unión al receptor (RBD), lo que lleva a una mayor tasa de mortalidad.