Anticuerpo monoclonal anti-virus del Ébola EBOV (subtipo Zaire, cepa H.sapiens-wt/GIN/2014/Kissidougou-C15) GP2/glicoproteína, 100 μL

El cuarto gen del genoma del virus del Ébola de Ébola (EBOV) codifica una glicoproteína unida a la envoltura (GP) de 16 kDa y una glicoproteína secretada (sGP) de 11 kDa. Tanto la GP como la sGP tienen un extremo N-terminal idéntico de 295 residuos; sin embargo, tienen diferentes secuencias C-terminales. Recientemente, se ha prestado gran atención a la GP para el diseño de vacunas y el aislamiento de inhibidores de entrada. La GP es una proteína de fusión de clase I que se ensambla como trímeros en la superficie viral y desempeña un papel importante en la entrada y la unión del virus. La GP madura es un heterodímero unido por disulfuro formado por dos subunidades, GP1 y GP2, que se generan a partir del proceso proteolítico del precursor de GP (pre-GP) por la furina celular durante el ensamblaje del virus. La subunidad GP1 contiene un dominio de mucina y un dominio de unión al receptor (RBD); La subunidad GP2 tiene un péptido de fusión, una región helicoidal de repetición de heptada (HR), un dominio transmembrana (TM) y una cola citoplasmática de 4 residuos. El RBD de GP1 media la interacción de EBOV con el receptor celular (p. ej., DC-SIGN/LSIGN, TIM-1, hMGL, NPC1, β-integrinas, receptor de folato-α y receptores de la familia Tyro3), de los cuales TIM1 y NPC1 son esenciales para la entrada de EBOV; el dominio de mucina con glicanos unidos a N y O mejora la unión viral a hMGL celular y participa en el blindaje de epítopos de neutralización clave, lo que ayuda al virus a evadir la eliminación inmunitaria. Hay grandes cambios de conformación de GP2 durante la fusión de membrana, que mejoran la inserción del bucle de fusión en la membrana celular y facilitan la liberación del núcleo de la nucleocápside viral al citoplasma.